The aims of present study were to d

The aims of present study were to determine the impact of rutin complexation on the ability of soybean protein isolates (SPI) to form and stabilize foams and its mechanism. At pH 7.0, the foaming capacity and foaming stability of the rutin-SPI complexes (28.33% and 14.22%) was appreciably changed when compared with that of SPI alone (19.64% and 32.95%). The improvement in foaming properties was mainly attributed to decrease gas bubble size and increase interfacial thickness as suggested by light microscopy analysis. UV–visible spectroscopy showed that the absorption peak of the SPI was increased and red shifted after complexation with rutin. ITC confirmed that there was an interaction between rutin and SPI. This interaction was hydrophobic interaction and the binding process was entropy driven. This study shows that the foaming properties of plant-based proteins can be improved by forming complexes with flavonoids, which may be useful for foaming agents in foods.

ผลลัพธ์ (ไทย) 1:

การศึกษานี้มีวัตถุประสงค์เพื่อศึกษาผลกระทบของสารเชิงซ้อนรูตินต่อความสามารถของโปรตีนถั่วเหลืองที่แยกได้ (SPI) ในการสร้างและทำให้โฟมและกลไกคงตัว ที่ pH 7.0 ความสามารถในการเกิดฟองและความคงตัวของการเกิดฟองของสารเชิงซ้อนรูติน-SPI (28.33% และ 14.22%) ได้รับการเปลี่ยนแปลงอย่างเห็นได้ชัดเมื่อเปรียบเทียบกับ SPI เพียงอย่างเดียว (19.64% และ 32.95%) การปรับปรุงคุณสมบัติการเกิดฟองมีสาเหตุหลักมาจากการลดขนาดฟองก๊าซและเพิ่มความหนาของพื้นผิวตามที่แนะนำโดยการวิเคราะห์ด้วยกล้องจุลทรรศน์แบบใช้แสง สเปกโทรสโกปีที่มองเห็นด้วยรังสี UV แสดงให้เห็นว่าจุดสูงสุดของการดูดกลืนแสงของ SPI เพิ่มขึ้นและสีแดงเปลี่ยนไปหลังจากการทำให้เกิดปฏิกิริยาเชิงซ้อนด้วยรูติน ITC ยืนยันว่ามีปฏิสัมพันธ์ระหว่างรูตินและ SPI อันตรกิริยานี้เป็นอันตรกิริยาที่ไม่ชอบน้ำและกระบวนการจับถูกขับเคลื่อนด้วยเอนโทรปี การศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าคุณสมบัติการเกิดฟองของโปรตีนจากพืชสามารถปรับปรุงได้โดยการสร้างสารเชิงซ้อนด้วยฟลาโวนอยด์ ซึ่งอาจเป็นประโยชน์สำหรับสารทำให้เกิดฟองในอาหาร

ผลลัพธ์ (ไทย) 2:

วัตถุประสงค์ของการศึกษานี้คือการระบุผลกระทบของรูตินที่ซับซ้อนต่อความสามารถของโปรตีนถั่วเหลืองแยก (SPI) ในการสร้างและรักษาเสถียรภาพของโฟมและกลไกของพวกเขา ที่ pH 7.0 ความสามารถในการเกิดฟองและความเสถียรในการเกิดฟองของ Rutin-SPI complex (28.33% และ 14.22%) มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญเมื่อเทียบกับ SPI ที่แยกต่างหาก (19.64% และ 32.95%) การวิเคราะห์ด้วยกล้องจุลทรรศน์แบบออปติคอลแสดงให้เห็นว่าการปรับปรุงคุณสมบัติการเกิดฟองส่วนใหญ่เกิดจากการลดขนาดฟองอากาศและความหนาของอินเทอร์เฟซที่เพิ่มขึ้น รังสีอัลตราไวโอเลต - สเปกตรัมที่มองเห็นได้แสดงให้เห็นว่ายอดการดูดซึมของ SPI เพิ่มขึ้นหลังจากการคอมเพล็กซ์กับรูตินการเปลี่ยนแปลงสีแดง ITC ยืนยันว่ามีปฏิสัมพันธ์ระหว่างรูตินและ SPI ปฏิสัมพันธ์นี้เป็นปฏิสัมพันธ์ที่ไม่ชอบน้ำ และกระบวนการผูกมัดถูกขับเคลื่อนด้วยเอนโทรปี การศึกษานี้แสดงให้เห็นว่าคุณสมบัติการเกิดฟองของโปรตีนจากพืชสามารถปรับปรุงได้โดยการสร้างคอมเพล็กซ์กับ flavonoids ซึ่งอาจเป็นประโยชน์ต่อสารฟองในอาหาร